Un estudio realizado por científicos del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha descubierto que la lignina, un polímero que confiere rigidez a los tejidos vegetales, y las enzimas de los hongos que la degradan han evolucionado de forma paralela. Los resultados del trabajo han sido publicados en la revista Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).  

Un estudio internacional liderado por el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha desvelado, mediante cristalografía de rayos X, la estructura tridimensional de la partícula alfa2-macroglobulina. Esta proteína es un complejo inhibidor gigante que se encuentra en la sangre y es capaz de bloquear la acción de proteinasas (enzimas encargadas de cortar otras proteínas) de varios tipos. El descubrimiento del detalle de su estructura aporta datos que podrían ayudar en la investigación de enfermedades como el Alzheimer, el cáncer o el sida.

El Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha logrado describir la estructura de la enzima DRL, cuya inhibición supone la muerte de las bacterias que la poseen. El trabajo ha sido publicado en Journal of Biological Chemistry.

Una investigación en la que ha participado el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha descubierto el papel de dos enzimas sobre la cromatina. La acción de SET-25 y MET-2 impide la expresión de los genes innecesarios y los sitúa en la periferia del núcleo celular, según describe un artículo publicado hoy en la revista Cell.

La lacasa es una enzima conocida por su alta capacidad de oxidar un amplio espectro de sustratos en la naturaleza, para ello emplea oxígeno del aire y libera agua como único subproducto. Una investigación liderada por el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha logrado diseñar una versión mutante de esta enzima que mantiene su capacidad oxido-reductora bajo las duras condiciones ambientales del torrente sanguíneo.